吉泽明步电影 Histidylmethionine ；HM

基本信息吉泽明步电影

英文称号：Histidylmethionine 中语称号：组氨酰甲硫氨酸 氨基酸序列：由组氨酸和甲硫氨酸通过肽键一语气而成，即组氨酸 - 甲硫氨酸。 单字母序列：HM 三字母序列：His - Met 分子量：约 270.34 Da。诡计进程为组氨酸（His）分子量约 155.16 Da，甲硫氨酸（Met）分子量约 149.21 Da，变成肽键时脱去一分子水（18.02 Da），是以 155.16 + 149.21 - 18.02 = 270.35 Da（约数）。 分子式：C₁₀H₁₅N₃O₂S 。组氨酸化学式为 C₆H₉N₃O₂ ，甲硫氨酸化学式为 C₅H₁₁NO₂S ，变成肽键时脱去 H₂O，组合后为 C₁₀H₁₅N₃O₂S。 等电点：组氨酸侧链咪唑基 pKa 约 6.0 ，甲硫氨酸侧链无权贵酸碱性基团影响等电点，该二肽等电点主要受组氨酸咪唑基影响，约莫估算在 6 傍边，精准值需通过履行测定或专科软件诡计。 CAS 号：无明确公开数据。 供应商：上海楚肽生物科技有限公司

结构信息

组氨酰甲硫氨酸由两个氨基酸通过肽键（-CO - NH -）一语气变成线性二肽。组氨酸的侧链咪唑基具有迥殊环状结构，含有两个氮原子，在不同 pH 环境下，其中一个氮原子可发生可逆质子化，从而编削二肽的电荷现象。甲硫氨酸的侧链含有一个硫醚基团（-CH₂ - CH₂ - S - CH₃），具有一定的亲脂性，影响二肽的溶化性和分子间相互作用。在溶液中，二肽可能通过分子内氢键（如组氨酸咪唑基的氮原子与甲硫氨酸羰基氧原子之间）、静电相互作用（取决于咪唑基的质子化现象）变成一定的二级结构，不外相对浮浅，合座结构也受溶液 pH、温度和溶剂等成分影响。

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作用机理及接头弘扬

高跟玉足 作用机理： 金属离子配位：组氨酸的咪唑基对多种金属离子（如铜离子 Cu²⁺、锌离子 Zn²⁺等）具有较强的配位能力。Histidylmethionine 可能通过组氨酸咪唑基与金属离子变成相助物，参与金属离子接头的死活一火学反馈，如在一些金属酶中模拟活性中心结构，或者骚扰金属离子在生物体内的转运和代谢进程。 氧化收复调度：甲硫氨酸的硫原子具有一定的氧化收回素性，在一定要求下可被氧化为甲硫氨酸亚砜或甲硫氨酸砜。该二肽可能在细胞内参与氧化收复均衡的调度，通过甲硫氨酸硫原子的氧化收复现象变化，影响细胞内的氧化收复信号通路，进而调度细胞的生理功能，如抗氧化提神机制等，但具体作用机制尚未皆备明确。 接头弘扬： 生物无机化学接头：在生物无机化学界限，接头东说念主员诓骗 Histidylmethionine 接头金属离子与生物分子的相互作用机制。通过光谱学、电化学等时间技能，探究其与不同金属离子的配位形式、强壮性常数等，为结识金属酶的催化机制和金属离子在生物体内的作用提供基础，但当今接头接头多采集在体外履行阶段，关于其在复杂生物体系中的作用还需进一步长远接头。 抗氧化接头：在细胞抗氧化接头方面，初步履行标明该二肽可能对细胞内的氧化应激有一定的调度作用。举例，在一些细胞培养履行中，添加 Histidylmethionine 后，细胞内的氧化应激记号物水平有所编削，但具体的作用浓度界限、作用靶点以及在体内的有用性和安全性还需要大批的履行考据，当今尚未有明确的临床应用接头报说念。

溶化保存

溶化： 水：在水中具有一定溶化性。在酸性水溶液中，组氨酸咪唑基质子化，使二肽带正电荷，与水分子通过静电相互作用，溶化度相对较高；跟着溶液 pH 升高，咪唑基去质子化，二肽电荷减少，溶化度可能裁汰。 有机溶剂：可溶于二甲基亚砜（DMSO）、N，N - 二甲基甲酰胺（DMF）等极性有机溶剂。DMSO 能与二肽分子变成氢键等相互作用，匡助二肽溶化，且对二肽结构影响较小，在一些履行中常使用 DMSO 溶化二肽后再稀释到合乎的缓冲液中使用。 保存： 温度：提议保存在 - 20°C 的低温环境下。低温可裁汰二肽的化学反馈活性，减缓其水解、氧化等降解进程。在较高温度下，肽键可能发生水解断裂，甲硫氨酸的硫原子也容易被氧化，而低温可有用阻挠这些反馈的发生。 湿度与密封：需保存在干燥、密封的环境中。二肽容易继承空气中的水分，水分的存在可能加快其水解进程。密封保存可戒备与空气中的氧气、水分等构兵，保管二肽的化学强壮性。可将其保存在密封的离心管或西林瓶中，并搁置在干燥器内。

接头多肽

结构接头： 同类型二肽：如 His - Ala（组氨酰丙氨酸）、Met - Gly（甲硫氨酰甘氨酸）等，它们与 Histidylmethionine 结构同样，都是由两个氨基酸通过肽键一语气而成的二肽，仅仅氨基酸种类不同。通过对比不同二肽的性质和活性，有助于接头不同氨基酸组合对多肽结构和功能的影响。 含组氨酸或甲硫氨酸的寡肽：一些含有多个组氨酸或甲硫氨酸残基的寡肽，如 His - His - Met（组氨酰组氨酰甲硫氨酸）、Met - Met - His（甲硫氨酰甲硫氨酰组氨酸）等，与 Histidylmethionine 在结构上存在关联，它们在金属离子配位、氧化收复调度等功能方面可能具有同样性或递变性。 功能接头： 金属齐集肽：一些梗概特异性齐集金属离子的多肽，如金属硫卵白中的某些片断，与 Histidylmethionine 在功能上有同样之处，都能与金属离子相互作用，参与细胞内金属离子的稳态调度，但金属硫卵白结构更为复杂，功能更为各样。 抗氧化肽：其他具有抗氧化功能的多肽，如谷胱甘肽（GSH，γ - Glu - Cys - Gly），与 Histidylmethionine 在抗氧化作用方面可能存在一定接头，天然它们的氨基酸构成和结构不同，但都参与细胞内的氧化收复均衡调度进程，通过接头这些抗氧化肽的作用机制和结构 - 活性联系，可对结识 Histidylmethionine 的抗氧化功能提供参考。

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发布于：湖北省